Análise cinética das ações dos inibidores sobre as enzimas

Autores

  • Walter Brune
  • José Domingos Fabris
  • Antônio Carlos de Oliveira
  • Tânia Toledo Oliveira
  • Tanus Jorge Nagem

DOI:

https://doi.org/10.1590/S1678-3921.pab1997.v32.4674

Palavras-chave:

Michaelis-Menten, cinética, inibição

Resumo

Um conjunto de dados, com alta dispersão experimental, de uma reação de inibição de uma peroxidase por quecertina foi usado para demonstrar o modo pelo qual é possível, através de manipulação gráfica e de análise de regressão linear, obter resultados estatisticamente interpretáveis sobre o mecanismo da inibição enzimática. O modelo cinético mais provável da reação foi estabelecido como sendo o de uma inibição não-competitiva mista. O procedimento estatístico aqui proposto (i) revelou-se relativamente simples, geral e método não-ambígüo de análise numérica em cinética enzimática envolvendo inibição, baseado em regressões lineares consecutivas, e que não requer, necessariamente, o estabelecimento prévio de uma hipótese do tipo de inibição; (ii) pôs em evidência a influência dos erros experimentais na decisão sobre o mecanismo da reação de inibição e (iii) permitiu verificar a validade do modelo cinético e em qual extensão é explicado pela equação de Michaelis-Menten. Por isso, todos os métodos de inibição propostos foram submetidos a julgamento estatístico.

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Publicado

1997-05-01

Como Citar

Brune, W., Fabris, J. D., de Oliveira, A. C., Toledo Oliveira, T., & Nagem, T. J. (1997). Análise cinética das ações dos inibidores sobre as enzimas. Pesquisa Agropecuária Brasileira, 32(5), 457–464. https://doi.org/10.1590/S1678-3921.pab1997.v32.4674

Edição

Seção

BIOQUÍMICA