Análise cinética das ações dos inibidores sobre as enzimas
DOI:
https://doi.org/10.1590/S1678-3921.pab1997.v32.4674Palavras-chave:
Michaelis-Menten, cinética, inibiçãoResumo
Um conjunto de dados, com alta dispersão experimental, de uma reação de inibição de uma peroxidase por quecertina foi usado para demonstrar o modo pelo qual é possível, através de manipulação gráfica e de análise de regressão linear, obter resultados estatisticamente interpretáveis sobre o mecanismo da inibição enzimática. O modelo cinético mais provável da reação foi estabelecido como sendo o de uma inibição não-competitiva mista. O procedimento estatístico aqui proposto (i) revelou-se relativamente simples, geral e método não-ambígüo de análise numérica em cinética enzimática envolvendo inibição, baseado em regressões lineares consecutivas, e que não requer, necessariamente, o estabelecimento prévio de uma hipótese do tipo de inibição; (ii) pôs em evidência a influência dos erros experimentais na decisão sobre o mecanismo da reação de inibição e (iii) permitiu verificar a validade do modelo cinético e em qual extensão é explicado pela equação de Michaelis-Menten. Por isso, todos os métodos de inibição propostos foram submetidos a julgamento estatístico.